Anticuerpos contra la proteína xab2

El primer anticuerpo es lo que se suele llamar anticuerpo, es decir, puede unirse específicamente al antígeno.

El segundo anticuerpo es un anticuerpo que puede unirse al anticuerpo, es decir, el anticuerpo del anticuerpo. Se utiliza principalmente para detectar la presencia de anticuerpos.

El primer anticuerpo es un anticuerpo contra el antígeno, y el segundo anticuerpo es un anticuerpo contra el primer anticuerpo. Es decir, los anticuerpos también pueden actuar como antígenos para estimular al Organismo a producir anticuerpos. Es decir, la entrada de antígenos en el Organismo estimula al Organismo a producir una respuesta inmune, y las células B pueden producir proteínas especiales que se unen específicamente a los antígenos correspondientes.

Una resistencia y dos resistencias son grupos que pueden unirse específicamente a otras sustancias, y una resistencia puede unirse al menos a otros dos grupos (sustrato y dos resistencias).

Una resistencia: puede unirse específicamente al sustrato, es decir, identificar lo que queremos detectar. Se une la primera resistencia y el sustrato o no

No se puede ver a simple vista.

Resistencia secundaria: se puede combinar con una resistencia y tiene marcas que se pueden detectar (por ejemplo, con grupos fluorescentes, radiactivos, quimioluminiscentes o cromáticos), y la función es detectar una resistencia. Si una resistencia lleva marcas que se pueden detectar (como con grupos fluorescentes, radiactivos, quimioluminiscentes o cromáticos), no se necesita una segunda resistencia. Pero esto es costoso porque una resistencia solo identifica un sustrato. Por lo tanto, el diseño actual es generalmente de dos resistencias con marcas detectables, y luego de una resistencia. Y un sustrato anti - reconocimiento. De esta manera, cuando la primera resistencia se une al objeto final, se puede detectar a través de la segunda resistencia.

¡¡ todos los productos de la compañía son solo para experimentos científicos y no se utilizan fuera de otros experimentos científicos!

No Nombre;0610041O14Rik; proteína adaptadora ATH 55; Proteína adaptadora ATH-55; Ath55; AV025587; Proteína relacionada con Crn1

Campos de investigación; Tumor Biología celular Inmunología Cromatina y señalización nuclear Epigenética

Fuente de anticuerpos;Conejo

Tipo de clonación;policlonal

Reacción cruzada;(predicho: Humano, Ratón, Rata, Perro, Cerdo, Vaca, Caballo, )

Aplicación del producto;WB=1:500-2000 ELISA=1:5000-10000 IHC-P=1:100-500 IHC-F=1:100-500 IF=1:100-500(las secciones de parafina necesitan reparación de antígenos)

No probado en otras aplicaciones.

Las diluciones/concentraciones óptimas deben determinarse por el usuario final.

Peso molecular teórico;100 kDa

Localización celular; Núcleo

sexo Forma;líquido

Espeso Grado;1 mg/ml

Exención Epidemia Original;Péptido sintético conjugado con KLH derivado de PBP/HCNP humano: 65-160/855

Asia Tipo;IgG

Método de purificación;afinidad purificada por la proteína A

Lento cargar Líquido;TBS 0,01 M (pH7,4) con BSA al 1%, Proclin300 al 0,03% y Glicerol al 50%.

Precauciones;Este producto, tal como se suministra, está destinado solo a uso de investigación, no para uso en aplicaciones humanas, terapéuticas o diagnósticas.

La proteína XAB2 (proteína de unión a XPA 2) se identificó por primera vez a través de su interacción con XPA, un factor clave en las vías de reparación de la escisión de nucleótidos.

El análisis de la estructura de difracción cristalina de rayos X encontró que IG está compuesto por cuatro cadenas de polipéptidos, cada una de las cuales está conectada por un número variable de enlaces disulfidos entre cadenas. IG puede formar una estructura en forma de "y", llamada monómeros ig, y es la unidad básica que constituye el anticuerpo.

La molécula IG natural contiene cuatro cadenas de polipéptidos heterogéneos, de las cuales dos cadenas con mayor peso molecular se llaman cadenas pesadas (h), mientras que las dos cadenas con menor peso molecular se llaman cadenas ligeras (l). Las dos cadenas H y las dos cadenas L de la misma molécula IG tienen la misma composición de aminoácidos. El peso molecular de la cadena pesada es de 50kd a 75kd, que consta de 450 a 550 residuos de aminoácidos. Debido a que la composición de aminoácidos y el orden de disposición de la región constante de la cadena pesada son diferentes, el número y la posición de los enlaces disulfidos son diferentes, y su antigenicidad también es diferente, IgM se puede dividir en cinco categorías (clase), es decir, igm, igd, igg, Iga e ige, y sus cadenas pesadas correspondientes son la cadena mu, La cadena delta, la cadena gamma, la cadena alfa y la cadena epsilon, respectivamente. El peso molecular de la cadena ligera es de aproximadamente 25 KD y está compuesto por 214 residuos de aminoácidos. Las cadenas ligeras se pueden dividir en dos tipos, a saber, las cadenas Kappa (kappa) y Lambda (lambda). Por lo tanto, LG se puede dividir en dos tipos, a saber, el tipo Kappa y el tipo lambda. Kappa de IG sérica humana normal: lambda es de aproximadamente 2: 1.

Al comparar y analizar las secuencias de aminoácidos de las diferentes cadenas pesadas y ligeras de ig, se encontró que las secuencias de aminoácidos de sus terminales aminoácidos (terminales n) cambiaron mucho, llamadas regiones variables (v), que representan 1 / 4 y 1 / 2 de las cadenas pesadas y ligeras, respectivamente; Por su parte, las regiones en las que la secuencia de aminoácidos del extremo carboxílico (extremo c) es relativamente estable se llaman regiones constantes (c), que representan 3 / 4 y 1 / 2 de las cadenas pesadas y ligeras, respectivamente.

Las zonas V de las cadenas pesadas y ligeras se llaman VH y vl, respectivamente. las zonas VH y VL contienen tres regiones con una composición y orden de disposición altamente variables de aminoácidos cada una, llamadas zonas de alta variación (hvr) o zonas de decisión complementarias (cdr), incluyendo hvr1 (cdr1), hvr2 (cdr2) y hvr3 (cdr3), de las cuales hvr3 (cdr3) cambia más. Las tres regiones de alta variación de VH se encuentran en aminoácidos de 29 a 31, 49 a 58 y 95 a 102 posiciones, mientras que las tres regiones de alta variación de VL se encuentran en aminoácidos de 28 a 35, 49 a 56 y 91 a 98 posiciones, respectivamente. Los tres CDR de VH y VL forman conjuntamente el sitio de unión antigen - binding de ig, que determina la especificidad del anticuerpo y es el sitio donde el anticuerpo reconoce y une el antígeno. En la zona v, la composición de aminoácidos y el orden de disposición de las áreas fuera del CDR son relativamente conservadores, llamados áreas esqueléticas (fr). VH o VL tienen cuatro áreas esqueléticas cada una, representadas por fr1, fr2, FR3 y fr4, respectivamente.

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